Synthese und Funktion von rekombinantem und nativem Mollusken-Hämocyanin

• Antragsteller: Professor Dr. Jürgen Markl
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Physiologie der Tiere
• Förderung: Förderung von 2004 bis 2009
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5420065

Das blaue Kupferprotein Hämocyanin transportiert Sauerstoff im Blut vieler Wirbelloser und dient so als wichtige molekulare Schnittstelle zwischen Organismus und Umwelt. Mollusken-Hämocyanin ist 35 Nanometer groß und enthält 68.000 Aminosäuren, 160 kooperierende, Sauerstoff bindende Zentren sowie eine Anzahl Zucker. Diese biologische "Nanomaschine" ist durch ihre immense Größe und Komplexität für ganz unterschiedliche Forschungsansätze attraktiv. Das Hämocyanin "KLH" der marinen Schnecke Megathura wird aufgrund seiner Antigenizität als Immunstimulator und Tumorvakzin-Carrier klinisch genutzt. Nach unseren biochemischen, gentechnischen und elekronenmikroskopischen Analysen am KLH und HtH (aus Haliotis) kennen wir die molekulare Architektur des Proteins (Mr = 400.000) relativ gut. Unser Ziel ist nun, seine Arbeitsweise viel genauer zu verstehen, wofür wir erstmalig rekombinantes Mollusken-Hämocyanin (KLH und HtH) herstellen und gentechnisch manipulieren wollen, um es dann strukturell sowie funktionell zu analysieren. Auch möchten wir die von uns identifizierten Bildungszellen ("Rhogocyten") näher untersuchen, dabei die Biosynthese auch in Embryonalstadien verfolgen und, wenn möglich, erstmalig Rhogocyten-Stammzellen kultivieren.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen