Strukturelle Dynamik kleiner GTPasen unter dem Einfluss posttranslationaler Modifikationen (B05)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2012 bis 2024
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 201302640

PTMs diversifizieren Proteinfunktionen, induzieren aber auch Konformationsänderungen zur Aktivitätsregulation. Projekt B05 nutzt enzymatische Ansätze um post-translational modifizierte Proteine wie das Hitzeschockprotein BiP zu generieren. Wir werden Biochemie, Strukturbiologie, NMR, Einzelmolekül-FRET, MD-Simulationen, Erweiterung des genetischen Codes und Zellbiologie kombinieren, um die Folgen der AMPylierung zu analysieren. Zusätzlich werden wir untersuchen, wie die Aktivität der humanen AMP-Transferase HYPE durch Änderungen der Enzymkonformation reguliert wird. Das Projekt wird ermitteln, wie PTMs an Stelle an entfernte Proteinregionen kommuniziert werden.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 1035: Kontrolle von Proteinfunktion durch konformationelles Schalten
• Antragstellende Institution: Technische Universität München (TUM)
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Aymelt Itzen