SFB 1035:  Kontrolle von Proteinfunktion durch konformationelles Schalten

• Fachliche Zuordnung: Biologie
• Förderung: Förderung von 2012 bis 2024
• Webseite: Zur Homepage
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 201302640

Die strukturelle Plastizität und konformationelle Dynamik sind grundlegende Eigenschaften von Proteinen. Die Aufklärung der Mechanismen von konformationellen Schaltern in Proteinen, die streng von verschiedenen Faktoren und Prinzipien kontrolliert werden, ist Voraussetzung dafür, die Prinzipien zu verstehen, die unser Proteinuniversum bestimmen. Der SFB1035 bringt dazu Forscher mit komplementärer Expertise in biochemischen und biophysikalischen Methoden zusammen und nutzt interdisziplinäre Ansätze, um die zugrundeliegenden Mechanismen zu bestimmen. Die Analyse von Modellsystemen hat Einblick in grundlegende Prinzipien von molekularen Schaltern ermöglicht. Diese Erkenntnisse bilden die Basis für die Analyse spezifischer Mechanismen des konformationellen Schaltens bei der Regulation von Proteinfunktion in medizinisch relevanten Komplexen und Systemen, die mit (patho)physiologischen Bedingungen assoziiert sind.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche

Abgeschlossene Projekte

• A01 - Das 26S-Proteasom: Dynamik des Regulatorischen Partikels (Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter Baumeister, Wolfgang ;  Sakata, Ph.D., Eri )
• A02 - Positionierung, Assoziation und Reifung von Untereinheiten während der 20S Proteasommontage in Pro- und Eukaryonten (Teilprojektleiter Groll, Michael )
• A03 - Konformationelle Regulation der Hsp90-Maschine (Teilprojektleiter Buchner, Johannes ;  Sattler, Michael )
• A04 - Die Rolle von Chaperonen und TPR Proteinen im Proteinimport in Organellen und der Chloroplastenbiogenese (Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter Schwenkert, Serena ;  Soll, Jürgen )
• A05 - Mechanische Kontrolle von Proteinkonformationen (Teilprojektleiter Rief, Matthias )
• A06 - Konformationelle Plastizität von kleinen Hsps (Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter Buchner, Johannes ;  Haslbeck, Martin ;  Weinkauf, Sevil )
• A07 - Regulation der DEAD-box RNA-Helikase Sub2 durch TREX (Teilprojektleiterin Conti, Elena )
• A09 - Kontrolle der Aktivität und Funktion von Proteinen mittels inhibitorinduzierten Konformationsänderungen (Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter Sieber, Stephan A. ;  Weinkauf, Sevil )
• A10 - Konformelle Schaltungsvorgänge induziert durch Protein-Ligand Bindung (Teilprojektleiterin Antes, Iris )
• A11 - Einzelmolekül-Fluoreszenzmethoden zur Untersuchung von Konformationsänderungen und allosterischen Effekten in Chaperonen (Teilprojektleiter Lamb, Don C. )
• A12 - Mechanismen der Chaperonin-vermittelten Proteinfaltung und Assemblierung (Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter Hartl, Franz-Ulrich ;  Hayer-Hartl, Manajit )
• A13 - Konformationswechel bei der Herstellung verzweigter Polyubiquitinketten (Teilprojektleiterin Schulman, Brenda )
• A14 - Modulation der konformationellen Dynamik eines de novo designten Metallenzyms mit zwei Domänen (Teilprojektleiterin Zeymer, Cathleen )
• B01 - Gekoppelte Bindung- und Faltungsreaktionen intrinsisch ungeordneter Proteine (Teilprojektleiter Kiefhaber, Thomas )
• B02 - Untersuchung von Strukturbildungsprozessen induziert durch Bindungsvorgänge mittels Moleküldynamiksimulationen (Teilprojektleiter Zacharias, Martin )
• B03 - Konformationskontrolle von Multidomänenproteinen durch RNA Bindung (Teilprojektleiter Sattler, Michael )
• B04 - Reguationsmechanismen und dynamische Eigenschaften der Protein Kinase G (Teilprojektleiterin Dames, Sonja Alexandra )
• B05 - Strukturelle Dynamik kleiner GTPasen unter dem Einfluss posttranslationaler Modifikationen (Teilprojektleiter Itzen, Aymelt )
• B06 - Verwendung von Kreuzamyloid-Wechselwirkungsflächen zum Design von Peptiden als Modulatoren der amyloiden Selbstassoziation (Teilprojektleiterin Kapurniotu, Aphrodite )
• B07 - Strukturelle Analyse von Amyloid-Inhibitor Ko-Aggregaten (Teilprojektleiter Reif, Bernd )
• B08 - Alternatives Spleißen - Schalter und konformationelle Diversität (Teilprojektleiter Haslbeck, Martin ;  Zimmer, Ralf )
• B09 - Design alternativer Protein- Konformationen (Teilprojektleiter Lange, Oliver )
• B10 - Methoden der genetischen Code-Erweiterung für Studium und Kontrolle konformationeller Proteindynamik und Proteinassemblierung (Teilprojektleiterin Lang, Kathrin )
• B11 - Strukturelle Mechanismen und Zelluläre Regulation von Assemblierungs-induzierten Proteinfaltungsprozessen (Teilprojektleiter Feige, Matthias )
• B12 - Multiskalenmodellierung und de novo Design konformationeller Proteinschalter mit langer Reichweite (Teilprojektleiter Kaila, Ville )
• B13 - Konformationelles Schalten von Bcl2 Proteinen and deren Komplexe in einer nativen Membranumgebung (Teilprojektleiter Hagn, Franz )
• B14 - Translationale Kontrolle der Proteinfaltung durch Elongationskinetiken (Teilprojektleiterin Nedialkova, Danny )
• B15 - Konformationelle Schalter in regulatorischen Virusproteinen (Teilprojektleiterin Schütz, Anne )
• Z01 - Biophysikalische Methoden (Teilprojektleiter Buchner, Johannes ;  Sattler, Michael )
• Z02 - Zentralprojekt (Teilprojektleiter Buchner, Johannes )

• Antragstellende Institution: Technische Universität München (TUM)
• Beteiligte Hochschule: Ludwig-Maximilians-Universität München; Universität Hamburg
• Beteiligte Institution: Helmholtz Zentrum München; Deutsches Forschungszentrum für Gesundheit und Umwelt; Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB)
• Sprecher: Professor Dr. Johannes Buchner