Strukturanalyse neuer Faltblattproteine und faltblatthaltiger Aggregate

• Antragsteller: Professor Dr. Udo Heinemann
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2002 bis 2009
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5469485

In diesem Projekt soll durch qualitativ neue spektroskopische und röntgenkristallographische Daten die Grundlage für eine Verbesserung der quantitativen Bestimmung und der Vorhersage von Faltblattstrukturen geschaffen werden. Die Daten werden durch Messungen am Berliner Elektronenspeicherring BESSY-II zugänglich, wo zu Beginn des Projektes im Jahr 2002 ein Arbeitsplatz für die Messung des Circulardichroismus mit Hilfe der Synchrotronstrahlung (SRCD) ebenso zur Verfügung stehen wird, wie Messplätze für Röntgenkristallographie. Durch SRCD sollen Absorptionseigenschaften von Faltblättern in einem an konventionellen Geräten nicht zugänglicher Wellenlängebereich erschlossen werden. Damit wird der Faltblattanteil von Proteinen in Lösung zuverlässiger bestimmbar. In Verbindung mit schnellen Mischmethoden sollen durch SRCD aggregationsanfällige Faltungsintermediate untersucht werden. Mit Hilfe der Einkristall-Röntgenstrukturanalyse sollen die dreidimensionalen Strukturen zweier neuer, oligomerer b-Helixproteine bei hoher Auflösung bestimmt werden. Durch Faserdiffraktion an verschiedenen, in vitro generierten Amyloiden soll Aufschluss über die Variabilität der cross-b-Struktur von Amyloidfasern gewonnen werden.

• DFG-Verfahren: Forschungsgruppen
• Teilprojekt zu: FOR 475: Bildung und Stabilität von ß-Faltblättern