Konformationsänderungen in intramolekularen Domänen von G-Proteingekoppelten Rezeptoren (A10)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2004 bis 2012
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5485142

Agonisten und inverse Agonisten können an G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (GPCR) unterschiedliche Strukturänderungen induzieren, die von der nachgeschalteten Signaltransduktionskaskade funktionell diskriminiert werden. Eigene Untersuchungen legen nahe, dass diese Strukturänderungen auf artifiziell in GPCR integrierte Enzyme übertragen und so deren Aktivität gesteuert werden kann. In einer Vielzahl von GPCR finden sich in den intrazellulären Schleifen und dem C-Terminus auch natürlicherweise integrierte und hoch konservierte Proteindomänen, die möglicherweise modulierend auf die Rezeptor-vermittelte Signaltransduktion einwirken. Ziel dieses Projektes ist es, die Struktur und Funktion solcher intrazellulärer Domänen in ausgewählten GPCRs aufzuklären. Wir erwarten von diesen Untersuchungen darüber hinaus relevante Erkenntnisse zur nicht-G-Protein-vermittelten Signaltransduktion dieser Rezeptorfamilie.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 610: Protein-Zustände mit zellbiologischer und medizinischer Relevanz
• Antragstellende Institution: Universität Leipzig
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Torsten Schöneberg