Strukturabhängigkeit des NH-Austauschs am Beispiel von Ubiquitin (A02)

• Fachliche Zuordnung: Strukturbiologie
• Förderung: Förderung von 2002 bis 2012
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5485142

Der NH-Austausch in Proteinen ist ein punktgenauer Indikator für die Erreichbarkeit der NH-Gruppen für Wasser und somit insgesamt für die Faltungseigenschaften von Proteinen. Mit einem theoretischen Modell und experimentellen Messungen nach einer von uns entwickelten neuen Methode konnten wir zeigen, dass die Austauschraten am humanen Ubiquitin quantitativ vorausgesagt werden können. In diesem Projekt sollen unsere Erkenntnisse zunächst durch Messungen an drei Punkt-Mutanten ausgeweitet werden. Nach dem Studium dieser Punktmutationen sollen Ubiquitin-Komplexe mit Ligasen und ubiquitinylierte Ubiquitine untersucht werden.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 610: Protein-Zustände mit zellbiologischer und medizinischer Relevanz
• Antragstellende Institution: Universität Leipzig
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Stefan Berger (†)