Konjugation von Indol-3-essigsäure (IAA) an ein Protein aus Phaseolus vulgaris: Regulation der Auxinhomöostase oder eine neuartige Proteinmodifikation durch IAA?

• Antragstellerin: Professorin Dr. Jutta Ludwig-Müller
• Fachliche Zuordnung: Pflanzenphysiologie
• Förderung: Förderung von 2001 bis 2007
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5314250

Auxine sind eine Klasse von Pflanzenhormonen, die in niedrigen Konzentrationen unterschiedliche Entwicklungsvorgänge in Pflanzen positiv beeinflussen, in hohen Konzentrationen jedoch hemmen. Daher ist die Regulation der endigenden Konzentration von enormer Bedeutung. Neben der Neusynthese und dem Abbau ist als wichtiger dritter Regulationsvorgang die Inaktivierung durch Konjugation (=kovalente Bindung) an niedermolekulare Substanzen wie Zucker und Aminosäuren beschrieben worden. In Bohnen (Phaseolus vulgaris) wurden neben niedermolekularen Konjugationspartnern zusätzlich Peptide und Protein gefunden, die kovalente Auxine gebunden haben. Das Gen für ein 42 kDa großes Protein, das Indol-3-essigsäure (IAA) kovalent gebunden hat, wurde aus Bohnensamen isoliert. Ein Datenbankvergleich zeigt Ähnlichkeit mit einem Samenprotein aus Glycine max. Die physiologische Rolle dieses Proteins ist bisher noch unklar. Spielt es eine Rolle für die Inaktivierung von IAA oder ist die kovalente Bindung von IAA an dieses Protein eine neuartige Proteinmodifikation? Durch Funktionsanalysen des isolierten Gens sollen die Fragen beantwortet werden. Damit wird ein wichtiger Beitrag zur regulatorischen Funktions dieser bisher einzigartigen Klasse von modifizierten Proteinen für die Bedeutung der IAA in Samen und der Auxinhomöostase geleistet.

• DFG-Verfahren: Schwerpunktprogramme
• Teilprojekt zu: SPP 1067: Molekulare Analyse der Phytohormonwirkung