Die Rolle von Vanadium-Zentren in in vitro und in vivo ablaufenden Redoxprozessen

• Antragsteller: Professor Dr. Dieter Rehder
• Fachliche Zuordnung: Anorganische Molekülchemie - Synthese, Charakterisierung
• Förderung: Förderung von 1997 bis 2003
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5308088

Vanadium ist Bestandteil der aktiven Zentren von VanadiumNitrogenasen (reduktive Fixierung ungesättigter Substrate wie N2, Acetylen, Methylisocyanid), vanadatabhängiger Haloperoxidasen (Oxidation von Halogenid, Oxigenierung organischer Sulfide, Hydrolyse der Phosphoesterbindung), und durch Vanadat derivatisierter Saurer Phosphatasen (Sulfidoxidation). Zu den Liganden des Vanadiums gehören in den Nitrogenasen Sulfid, in den Phosphatasen Cysteinat. Bei der Sulfidperoxidase-Aktivität der Haloperoxidasen spielen Intermediate mit einer Bindung des Substrats RSR' an Vanadium eine Rolle. VV und VIV vermögen im physiologischen Geschehen darüberhinaus mannigfache Redoxreaktionen mit Cystein-haltigen Peptiden und Proteinen einzugehen, die einerseits für die Detoxifikaktion und die Insulinmimetischen Wirkungen des Vanadiums von Bedeutung sind, andererseits zur Redox-Inhibierung von Enzymen führen können. Unser Ziel ist es, die Elektronen- und Sauerstofftransfer-Reaktionen enzymatischer und nicht enzymatischer Natur durch Modellierung von Struktur und Funktion aktiver Zentren besser zu verstehen und auf Anwendungsbereiche zu übertragen bzw. hierfür zu optimieren.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen