Katalytischer Mechanismus der Tryparedoxin-Peroxidase

• Antragsteller: Professor Dr. Leopold Flohé
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 1996 bis 2003
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5298816

Die vermutlich an der Katalyse der TxNPx beteiligten Aminosäurereste sollen durch point directed mutagenesis ausgetauscht werden. Als Leitlinien für die Mutagenese-Planungen sollen einerseits konservierte Regionen innerhalb der Enzymfamilie (Peroxiredoxins), andererseits Erkenntnisse über den Reaktionsmechanismus der nicht-homologen Gluathion-Peroxidasen dienen. Die strukturelle Vergleichbarkeit der Mutanten soll durch CDMessungen, soweit möglich, durch Röntgenstrukturanalyse gestützt werden. Die aus kinetischen Daten ersichtliche hohe Spezifität für und Affinität zu Tryparedoxin soll für Co-Kristallisationen mit Tryparedoxin bzw. Tryparedoxin-Varianten (aus FL 61/11-1) verwendet werden, um den strukturellen Hintergrund der einzigartigen Substratspezifität zu klären.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen