Aczonin, ein Gerüstprotein der aktiven Zone von Synapsen: Analyse seiner Funktion im Neurotransmittervesikel-Verkehr
Zusammenfassung der Projektergebnisse
In dem geförderten Vorhaben wurden mehrere molekulare Interaktionen zwischen Proteinen der Neurotransmitter-Freisetzungsstelle von Synapsen neu identifiziert und charakterisiert. Insbesondere wurde gefunden, dass fünf Proteine (Aczonin, Bassoon, CAST, Munc13 und Rim) in einem „Knoten“ zusammenlaufen. Diese molekulare Konstellation lässt ein differenziertes und regulierbares Zusammenspiel der beteiligten Proteine vermuten. Durch Immunogold-Elektronenmikroskopie wurde die ultrastrukturelle Lokalisation von Teilabschnitten dieser Proteine in Synapsen im Nanometer- Maßstab bestimmt, d.h. die räumliche Anordnung der Proteine am Ort ihrer Funktionsausübung. Die Resultate dieser Studie geben neue Einblicke in die Einzelheiten des funktionellen Zusammenspiels und der räumlichen Organisation der Proteinmaschinerie, die für die Signalübertragung zwischen Nervenzellen verantwortlich ist.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
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(2001) Rim1 and Rabphilin-3 bind Rab3-GTP by composite determinants partially related through N-terminal α-helix motifs. J. Biol. Chem. 276, 32480-32488
X. Wang, B. Hu, B. Zimmermann & M.W. Kilimann
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(2009) A protein interaction node at the neurotransmitter release site: Domains of Aczonin/Piccolo, Bassoon, CAST, and Rim converge on the N-terminal domain of Munc13-1. J. Neurosci. 29, 12584-12596
X. Wang, B. Hu, A. Zieba, N.G. Neumann, M. Kasper-Sonnenberg, A. Honsbein, G. Hultqvist, T. Conze, W. Witt, C. Limbach, M. Geitmann, H. Danielson, R. Kolarow, G. Niemann, V. Lessmann & M.W. Kilimann
