Analysis of the role of phosphoinositide lipids in recruitment and regulation of unconventional type I myosins.

• Antragstellerin: Dr. Maria Isabel Geli
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2002
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5234176

Typ-I-Myosine sind eine gut-charakterisierte und allgegenwärtige Gruppe der Aktin/ATP-abhängigen molekularen Motoren. Sie scheinen mit verschiedenen zellulären Membranen assoziert, vorzuliegen was vermuten läbt, dab sie eine wichtige Rolle in Membran-Dynamik spielen. Typ-I-Myosine haben eine positiv geladene C-terminale Domäne, mit der sie an NaOH-gestrippte Membran binden können. Sättigungsexperimente lassen vermuten, dab diese Motoren eher an Lipide binden als an Membranproteine. Übereinstimmend zeigen sie nanomolare Affinitäten für Liposome, die aus sauren Phospholipiden bestehende. Es ist immer noch unbekannt, warum Typ-I-Myosine nur an spezielle Membran-Subdomänen binden. Eine interessante Hypothese, die bist jetzt noch nicht untersucht wurde, ist, dabei diese Proteine eventuell mit bestimmten Phosphoinositolen (k. a. PIns-4,5-P) interagieren, die lokal produziert und in Mikrodomänen organisiert sein können. Um diese Möglichkeit zu testen, wollen wir die Bäckerhefe Saccharomyces cerevisiae als Modellsystem benutzen. Die Typ-I-Myosine dieser Hefe werden für den Internalisationsschritt der Endozytose, einem Prozeb der in vivo leicht gemessen werden kann, benötigt. Die gut definierte zelluläre Funktion der Typ-I-Myosine und die Möglichtkeit, die für die unterschiedlichen Phosphoinositole kodierenden Gene leicht zu mutieren, machen Saccharomyces cerevisiae zu einem exzellenten System, diese Fragen zu untersuchen.

• DFG-Verfahren: Schwerpunktprogramme
• Teilprojekt zu: SPP 1068: Molekulare Motoren