Infrarot und fluoreszenzspektroskopische Untersuchung molekularer Erkennungsprozesse bei der Rezeptor-G-Protein-Kopplung und beim Stoff- und Ionentransport durch Biomembranen.

• Antragsteller: Professor Karim Fahmy, Ph.D.
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2008
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5176920

Fourier-Transform-Infrarotspektroskopie in der Form abgeschwächter Totalreflexion (ATR-FTIR) und Fluoreszenzspektroskopie sollen zur Untersuchung von Konformationsänderungen und Bindungsvorgängen an Membranproteinen und dem membranassoziierten G-Protein Transduzin eingesetzt werden. Transduzin soll in seinen unterschiedlichen Zuständen hinsichtlich Nukleotid-, Membran- und Rezeptorbindung charakterisiert werden, um die Wirkung von Entkopplern der G-Protein-gekoppelten Signalleitung molekular zu beschreiben.Am rekonstituierten rekombinanten epithelischen Na+-Kanal (ENaC) sollen FTIR-Spektren die Sekundärstrukturmerkmale und mögliche Konformationsänderungen bei Ionen- und Amiloridbindung nachweisen. Die kristallographisch nicht aufgelöste Struktur des N-Terminus des Sucroese Porins von Salmonella typhimurium soll FTIR-spektroskopisch an rekonstituiertem rekombinantem Porin charakterisiert und auf eine mögliche Beteiligung an der Zuckerbindung untersucht werden. Apparative Verbesserung der ATR-FTIR-Technik und Testmessungen an GroEL sollen durchgeführt werden, um die Voraussetzungen für die langfristige beabsichtigte infrarotspektroskopische Untersuchung chaperoninabhängiger Faltungsvorgänge zu schaffen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen