Struktur und Funktion cyanobakterieller PspA/IM30-Proteine

• Antragsteller: Professor Dr. Carsten Sachse; Professor Dr. Dirk Schneider
• Fachliche Zuordnung: Strukturbiologie ; Biochemie ; Biophysik
• Förderung: Förderung seit 2022
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 504526299

PspA und IM30 (Vipp1), zwei Proteine mit bakteriellem Ursprung, sind Mitglieder der ESCRT-III-Superfamilie von membranmodulierenden Proteine. Unsere Gruppen, d.h. die Gruppen von D. Schneider und C. Sachse, haben kürzlich gemeinsam die Struktur eines PspA-Superkomplexes mittels Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) gelöst (Cell 2021: 184, 3674-3688), welches die Grundlage für die hier vorgeschlagenen Experimente bildet. Aufbauend auf detaillierten biochemischen und biophysikalischen Analysen des IM30-Proteins des Cyanobakteriums Synechocystis sp. PCC 6803, der ESCRT-Biologie und der detaillierten Kryo-EM-Expertise, werden wir nun biochemische/biophysikalische Experimente mit hochauflösenden Kryo-EM-Ansätzen kombinieren, um die Details der PspA- und IM30-Membraninteraktionen und ihre jeweiligen membranschützenden- und/oder membranverändernden Aktivitäten zu beschreiben. Die vorgeschlagenen Forschungsarbeiten bauen auf einer Reihe von Experimenten auf, die von uns in den letzten Jahren veröffentlicht wurden, und werden es uns ermöglichen, detaillierte Modelle der Wirkungsweise von PspA und IM30 zu entwickeln, die auf beobachten Strukturen basieren. Aufgrund der jüngsten Entdeckung, dass es sich bei diesen Proteinen um Mitglieder der ESCRT-III-Protein-Superfamilie handelt, gehen wir davon aus, dass unsere Forschung an den minimalen (bakteriellen) Systemen es uns ermöglichen wird, die (weitaus komplexere) eukaryotische ESCRT-III-Aktivität besser zu verstehen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen