Charakterisierung von seltenen konformationellen Zuständen von Proteinen mit einer Kombination von Hochdruck-Röntgenkristallographie und Hochdruck-NMR-Spektroskopie. Anwendung auf das kleine G-Protein Ras, seine onkogenen Mutanten und seine Wirkstoffkomplexe.

• Antragsteller: Professor Dr. Hans Robert Kalbitzer
• Fachliche Zuordnung: Strukturbiologie ; Biophysik
• Förderung: Förderung von 2017 bis 2021
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 390275479

• Erstellungsjahr: 2021

Zusammenfassung der Projektergebnisse

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Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

• (2018) Conformational Transitions of the Ras Protein Involved in Macromolecular Interactions and Modulated by Small Compounds. A Biophysical Approach Using NMR and X-Ray Crystallography at Ambient and High Pressures. Doctoral thesis University of Regensburg
  Lopes, P.
  
• (2019) The pressure and temperature perturbation approach reveals a whole variety of conformational substates of amyloidogenic hIAPP monitored by 2D NMR spectroscopy. Biophys. Chem. 254, 106239
  Beck Erlach, M., Kalbitzer, H. R., Winter, R., Kremer, W.
  
• (2020) Pressure Dependence of Side Chain 1H and 15N-Chemical Shifts in the Model Peptides Ac-Gly-Gly-Xxx-Ala-NH2. J. Biomol. NMR 74, 381-399
  Beck Erlach, M., Koehler, J., Munte, C.E., Kremer, W., Crusca Jr, E., Kainosho, M., Kalbitzer, H. R.