Modulierung des funktionellen Zustandes von Membranproteinen durch dynamische Assoziation und Dissoziation (A03)

• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung seit 2016
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 267205415

Wir wollen anhand zweier Systeme untersuchen, wie dynamische Assoziation und Dissoziation den funktionellen Zustand von Membranproteinen moduliert: I) molekularen Komponenten von zentraler Bedeutung für Ethylensignaling in Pflanzen und II) PlaF, einer neuen Phospholipase B aus P. aeruginosa. Durch molekulare Simulationen und Modellierung in enger Verzahnung mit Experimenten wollen wir Strukturmodelle von Rezeptor/Chaperon-Komplexen erstellen, um den Mechanismus der Kupferübertragung auf ETR1 zu untersuchen, sowie die Strukturdynamik von apo und Ethylen-gebundenem ETR1 als auch molekulare Mechanismen der PlaF-Hemmung durch Fettsäuren bzw. PlaF/Protein-Wechselwirkungen untersuchen.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 1208: Identität und Dynamik von Membransystemen - von Molekülen bis zu zellulären Funktionen
• Antragstellende Institution: Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Holger Gohlke