Mechanismus der Deacylierung von Ras durch Acylprotein-Thioesterasen an der Membran und Implikationen für die Ras-Signaltransduktion (A21*)

• Fachliche Zuordnung: Strukturbiologie
• Förderung: Förderung von 2013 bis 2016
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5486123

Es soll die Regulation der Membranassoziation von (palmitoyliertem) Ras durch Acylprotein-Thioesterasen (APTs), speziell die Substratbindung, Spezifizität und Aktivierbarkeit der beiden humanen Isoenzyme APT1 und APT2, die selbst auch palmitoyliert sein können, untersucht werden. Die Interaktion mit verschiedenen Substraten soll funktionell und strukturell charakterisiert werden und als Grundlage für rationales Design von spezifischen Inhibitoren dienen. Des Weiteren soll der Mechanismus der Membranextraktion von Ras durch APTs sowie der Einfluss des FKBP-Proteins untersucht werden, um eine fundierte Interpretation der in vivo-Funktionsdaten der APTs in der Zelle ermöglichen.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 642: GTP- und ATP-abhängige Membranprozesse
• Antragstellende Institution: Ruhr-Universität Bochum
• Mitantragstellende Institution: Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie
• Teilprojektleiterin: Dr. Ingrid Vetter