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Bifunktionelle Riboflavin-Konjugate zur Konstruktion chemisch-biologischer Hybride

Subject Area Biochemistry
Term from 2006 to 2010
Project identifier Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 5469960
 
Final Report Year 2014

Final Report Abstract

Die in der AG Essen erarbeiteten Strukturen und Interpretationen von NRPS-Domänen und -Modulen legten wichtige Grundlagen dafür, wie komplexe Fließband-Katalyse innerhalb multimodularer NRPS organisiert ist. Diese strukturbiologisch z. T. schwierigen Arbeiten hätten jedoch weitaus stärker durch z. B. biochemische Analysen von Mutanten (z. B. NRPS-Domäneninteraktionen, E-Domänen) komplementiert werden müssen, was letztlich aufgrund der divergierenden Zielsetzung von Prof. M. A. Marahiel nicht realisierbar war. Insofern konnte dieses Teilprojekt, das erhebliche Ressourcen innerhalb der AG Essen band, trotz umfangreicher Publikationen keinen FOR495 überdauernden Mehrwert für die weitere strukturbiologische Forschung dieser Arbeitsgruppe an der Philipps-Universität generieren.

Publications

  • (2006). Cryptochromes and DNA photolyases: Common mechanism for different functions ? Curr. Opin. Struct. Biol., 16, 51-59
    Essen, L.-O.
    (See online at https://doi.org/10.1016/j.sbi.2006.01.004)
  • (2006). Crystal structure of the thioesterase domain of the fengycin biosynthesis cluster. J. Mol. Biol., 359, 876-889
    Samel, S., Wagner, B., Marahiel, M. A., & Essen, L.-O.
    (See online at https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.03.062)
  • (2006). Light-driven DNA repair by photolyases. Cell Mol. Life Sci., 63, 1266-1277
    Klar, T. & Essen, L.-O.
    (See online at https://doi.org/10.1007/s00018-005-5447-y)
  • (2006). Morphology of dry solid supported protein monolayers in dependence on substrate and protein surface properties. Langmuir, 22, 7185-7191
    Schönafinger, G., Morbitzer, A., Kreß, D., Essen, L.-O., Noll, F., & Hampp, N.
    (See online at https://doi.org/10.1021/la0530182)
  • (2006). Natural and non-natural antenna chromophores in the DNA photolyase from Thermus thermophilus. Chembiochem, 7, 1798-1806
    Klar, T., Kaiser, G., Hennecke, U., Carell, T., Batschauer, A., Essen, L.-O.
    (See online at https://doi.org/10.1002/cbic.200600206)
  • (2007). Mechanistic and structural base of stereospecific Cβ-hydroxylation in CDA, a daptomycin-like lipopeptide. ACS Chemical Biology, 2, 187-196
    Strieker, M., Kopp, F., Mahlert, C., Essen, L.-O., Marahiel, M. A.
    (See online at https://doi.org/10.1021/cb700012y)
  • (2007). Structural and functional insights into a peptide-bond-forming bidomain from a nonribosomal peptide synthetase. Structure, 15, 781-792
    Samel, S. A., Schönafinger, G., Knappe, T. A., Marahiel, M. A., Essen, L.-O.
    (See online at https://doi.org/10.1016/j.str.2007.05.008)
  • (2007). The dodecin from Thermus thermophilus: a bifunctional cofactor storage protein. J. Biol.Chem., 282, 33142-33154
    Meissner, B., Schleicher, E., Weber, S., Essen, L.-O.
    (See online at https://doi.org/10.1074/jbc.M704951200)
  • (2008). Assembly lines for non-ribosomal peptides: Crystal structure of a termination module. Science, 321, 659-663
    Tanovic, A., Samel, S. A., Essen, L.-O., Marahiel, M. A.
    (See online at https://doi.org/10.1126/science.1159850)
  • (2008). How to tailor nonribosomal peptide products – new clues about the structures and mechanisms of modifying enzymes. Molecular BioSystems, 4, 387-393
    Samel, S. A., Marahiel, M. A., Essen, L.-O.
    (See online at https://doi.org/10.1039/B717538H)
  • (2008). Ion-channel engineering. Annu. Rep. Prog. Chem., Sect. C: Phys. Chem., 104, 165-188
    Essen, L.-O., Koert, U.
    (See online at https://doi.org/10.1039/B703980H)
  • (2008). Non-heme hydroxylase engineering towards simple enzymatic synthesis of L-threohydroxyaspartic acid. ChemBioChem, 9, 374-376
    Strieker, M., Essen, L.-O., Walsh, C. & Marahiel, M. A.
    (See online at https://doi.org/10.1002/cbic.200700557)
  • (2009). Non-ribosomal peptide synthetases: Mechanistic and structural aspects of essential domains. Methods of Enzymology, 458, 337-351
    Marahiel, M. A. & Essen, L.-O.
    (See online at https://doi.org/10.1016/S0076-6879(09)04813-7)
  • (2009). Structural basis for the erythro-stereospecificity of the L-arginine oxygenase VioC in viomycin biosynthesis. FEBS J., 276, 3669-3682
    Helmetag, V., Samel, S. A., Thomas, M. G., Marahiel, M. A., Essen, L.-O.
    (See online at https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.07085.x)
 
 

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