Bifunktionelle Riboflavin-Konjugate zur Konstruktion chemisch-biologischer Hybride

• Antragsteller: Professor Dr. Lars-Oliver Essen
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2006 bis 2010
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5469960

• Erstellungsjahr: 2014

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Die in der AG Essen erarbeiteten Strukturen und Interpretationen von NRPS-Domänen und -Modulen legten wichtige Grundlagen dafür, wie komplexe Fließband-Katalyse innerhalb multimodularer NRPS organisiert ist. Diese strukturbiologisch z. T. schwierigen Arbeiten hätten jedoch weitaus stärker durch z. B. biochemische Analysen von Mutanten (z. B. NRPS-Domäneninteraktionen, E-Domänen) komplementiert werden müssen, was letztlich aufgrund der divergierenden Zielsetzung von Prof. M. A. Marahiel nicht realisierbar war. Insofern konnte dieses Teilprojekt, das erhebliche Ressourcen innerhalb der AG Essen band, trotz umfangreicher Publikationen keinen FOR495 überdauernden Mehrwert für die weitere strukturbiologische Forschung dieser Arbeitsgruppe an der Philipps-Universität generieren.

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

• (2006). Cryptochromes and DNA photolyases: Common mechanism for different functions ? Curr. Opin. Struct. Biol., 16, 51-59
  Essen, L.-O.
  
• (2006). Crystal structure of the thioesterase domain of the fengycin biosynthesis cluster. J. Mol. Biol., 359, 876-889
  Samel, S., Wagner, B., Marahiel, M. A., & Essen, L.-O.
  
• (2006). Light-driven DNA repair by photolyases. Cell Mol. Life Sci., 63, 1266-1277
  Klar, T. & Essen, L.-O.
  
• (2006). Morphology of dry solid supported protein monolayers in dependence on substrate and protein surface properties. Langmuir, 22, 7185-7191
  Schönafinger, G., Morbitzer, A., Kreß, D., Essen, L.-O., Noll, F., & Hampp, N.
  
• (2006). Natural and non-natural antenna chromophores in the DNA photolyase from Thermus thermophilus. Chembiochem, 7, 1798-1806
  Klar, T., Kaiser, G., Hennecke, U., Carell, T., Batschauer, A., Essen, L.-O.
  
• (2007). Mechanistic and structural base of stereospecific Cβ-hydroxylation in CDA, a daptomycin-like lipopeptide. ACS Chemical Biology, 2, 187-196
  Strieker, M., Kopp, F., Mahlert, C., Essen, L.-O., Marahiel, M. A.
  
• (2007). Structural and functional insights into a peptide-bond-forming bidomain from a nonribosomal peptide synthetase. Structure, 15, 781-792
  Samel, S. A., Schönafinger, G., Knappe, T. A., Marahiel, M. A., Essen, L.-O.
  
• (2007). The dodecin from Thermus thermophilus: a bifunctional cofactor storage protein. J. Biol.Chem., 282, 33142-33154
  Meissner, B., Schleicher, E., Weber, S., Essen, L.-O.
  
• (2008). Assembly lines for non-ribosomal peptides: Crystal structure of a termination module. Science, 321, 659-663
  Tanovic, A., Samel, S. A., Essen, L.-O., Marahiel, M. A.
  
• (2008). How to tailor nonribosomal peptide products – new clues about the structures and mechanisms of modifying enzymes. Molecular BioSystems, 4, 387-393
  Samel, S. A., Marahiel, M. A., Essen, L.-O.
  
• (2008). Ion-channel engineering. Annu. Rep. Prog. Chem., Sect. C: Phys. Chem., 104, 165-188
  Essen, L.-O., Koert, U.
  
• (2008). Non-heme hydroxylase engineering towards simple enzymatic synthesis of L-threohydroxyaspartic acid. ChemBioChem, 9, 374-376
  Strieker, M., Essen, L.-O., Walsh, C. & Marahiel, M. A.
  
• (2009). Non-ribosomal peptide synthetases: Mechanistic and structural aspects of essential domains. Methods of Enzymology, 458, 337-351
  Marahiel, M. A. & Essen, L.-O.
  
• (2009). Structural basis for the erythro-stereospecificity of the L-arginine oxygenase VioC in viomycin biosynthesis. FEBS J., 276, 3669-3682
  Helmetag, V., Samel, S. A., Thomas, M. G., Marahiel, M. A., Essen, L.-O.