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Die Rolle des GP5-M Oberflächenspikes des porzinen reproduktiven und respiratorischen Syndrom Virus (PRRSV) für Virusbudding und virale Persistenz
Antragsteller
Professor Dr. Nikolaus Osterrieder; Privatdozent Dr. Michael Veit
Fachliche Zuordnung
Tiermedizin
Förderung
Förderung von 2010 bis 2020
Projektkennung
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 193516483
Erstellungsjahr
2020
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Keine Zusammenfassung vorhanden
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
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(2013) Co-translational processing of glycoprotein 3 from equine arteritis virus: N-glycosylation adjacent to the signal peptide prevents cleavage. J Biol Chem. 288:35396-405
Matczuk AL, Kunec D, Veit M
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(2013) Signal Peptide Cleavage from GP5 of PRRSV: Only a Minor Subfraction of Molecules Retains the Decoy Epitope, a Presumed Molecular Cause for Viral Persistence. PLOS One 8(6):e65548
Thaa B, Sinhadri BC, Tielesch C, Krause E, Veit M
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(2014) Membrane proteins of arterivirus particles: Structure, topology, processing and function. Virus Res. 194:16-36
Veit M, Matczuk AK, Sinhadri BC, Krause E, Thaa B
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(2017) The complex co-translational processing of glycoprotein GP5 of type 1 porcine reproductive and respiratory syndrome virus. Virus Res. 240:112-120
Thaa B, Kaufer S, Neumann SA, Peibst B, Nauwynck H, Krause E, Veit M
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(2018) Differences in signal peptide processing between GP3 glycoproteins of Arteriviridae. Virology. 517:69-76
Zhang M, Veit M
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(2018) Glycoprotein 3 of Porcine Reproductive and Respiratory Syndrome Virus Exhibits an Unusual Hairpin-Like Membrane Topology. J Virol. 17;92(15): e00660-18
Zhang M, Krabben L, Wang F, Veit M