Entwicklung ICP-MS basierter Methoden zur Ultraspuren- und Speziesanalytik von Pd und Pt in biologischen Matrices
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Im Rahmen dieses Projektes wurde eine parallele online-Kopplung zweier Massenspektrometer für eine element- und eine molekülspezifische Analyse mit vorgeschalteter chromatographischer Trenn-Technik aufgebaut. Diese wurde für die Untersuchung von möglichen Entgiftungsprozessen in Dreissena polymorpha nach einer kontrollierten Exposition mit PGEs eingesetzt. Die Untersuchungen der Metallgehalte in verschiedenen Zellkompartimenten zeigen, dass es ein unterschiedliches Bindungsverhalten von Pt und Pd an Proteine innerhalb der Zellen gibt. So wurde deutlich, dass Pt stark an hitzestabile Enzyme gebunden wurde, während Pd auch in anderen Fraktionen zu finden war und insbesondere am Ende des Versuches auch an hitzelabile Enzyme gebunden wurde. Diese Ergebnisse konnten durch die Doppelkopplung LC/ESI-MS/ICP-MS bestätigt und differenziert werden. Während Pt hauptsächlich an Metallothioneinen gebunden zu sein scheint, wurden für Pd eine Reihe weiterer Enzymbindungen gefunden. Die aufgebaute Doppelkopplung LC/ESI-MS/ICP-MS zeigte sich als ein leistungsfähiges Instrument zur parallelen Detektion von Metallen und von metallbindenden Partnern und führte zu einer Identifizierung von wenigen möglichen Bindungspartnern, die wie auch durch Literatur bestätigt wurde, zu Protein-Familien gehören, die während eines oxidativen Stresses oder nach ähnlichen Expositionsversuchen hochreguliert werden. Eine eindeutige Identifizierung war allerdings nicht möglich und kann durch die gängigen Top-Down basierten Proteomics-Ansätze erfolgen. Durch die durchgeführten Studien gibt es also nun ein Verfahren zur Speziesanalytik von Pt und Pd und es konnte teilweise aufgeklärt werden, warum Pd ökotoxikologisch relevanter ist als Pt.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
- (2013): Elementspeziesanalytik von Palladium, Platin und Zink mittels simultaner ESI-MS und ICP-MS Detektion nach flüssigchromatographischer Trennung. Doktorarbeit an der Fakultät für Chemie, Universität Duisburg-Essen
Hollmann, Markus
