Komplexbildungseigenschaften von Maillard-Reaktionsprodukten

• Applicant: Professor Dr. Thomas Henle
• Subject Area: Food Chemistry
• Term: from 2005 to 2009
• Project identifier: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 18244053

Dem Antrag liegt die durch Literaturhinweise und eigene Vorarbeiten gestützte Hypothese zugrunde, dass im Verlauf der Maillard-Reaktion gebildete Aminosäurederivate effektive Komplexbildner für die physiologisch relevanten Metallkationen Fe(ll), Fe(lll), Cu(ll) und Zn(ll) sind und dass damit aus der Bildung von Maillard-Reaktionsprodukten (MRPs) sowohl in Lebensmitteln als auch in vivo unmittelbare Konsequenzen etwa auf die Bioverfügbarkeit, den Metallionenhaushalt und metallionenabhängige physiologische Prozesse resultieren. Konkrete Aussagen zu den Komplexbildungseigenschaften definierter Verbindungen sowie Untersuchungen zu Stabilität und Struktur entsprechender Komplexe fehlen bislang. Ziel des hier vorliegenden Projektes ist deshalb die Synthese und Charakterisierung individueller, in Lebensmitteln aus quantitativer Sicht bedeutungsvoller MRPs (die Lysinderivate N-e-Fructoselysin, N-e- Lactuloselysin, N-s-Carboxymethyllysin, Pyrralin, Maltosin sowie das neben Maltol als Abbauprodukt von Kohlenhydraten bekannte Galactosylisomaltol) und die nachfolgende erstmalige experimentelle Erfassung und molekulare Beschreibung von Wechselwirkungen mit Fe(ll), Fe(lll), Cu(ll) und Zn(ll). Die Lysinderivate werden als freie Aminosäuren sowie als peptidgebundene Hippurylderivate synthetisiert. In die Studien werden die dem Maltol bzw. Maltosin strukturanalogen Mimosin, ein Naturstoff, sowie Deferipron, ein bekanntes eisenbindendes Pharmakon, einbezogen. Die Bestimmung der Komplexbildungskonstanten erfolgt mittels pH-Potentiometrie sowie UV/VIS-Messungen. Aussagen zur Struktur werden durch NMR-Spektroskopie und Röntgenstrukturanalyse erhalten. Untersuchungen zum Einfluss starker Komplexbildner auf die Aktivität metallhaltiger Enzyme [für Zn(ll) Angiotensin Converting Enzyme, Carboxypeptidase A und B; für Cu(ll) Tyrosinase; für Fe(lll) 5-Lipoxygenase] sollen orientierende Informationen über mögliche physiologische Konsequenzen liefern.

• DFG Programme: Research Grants
• Participating Person: Professor Dr. Karsten Gloe