Einfluss der Photoionisation auf intermolekulare Bindungsmotive aromatischer Moleküle

• Antragsteller: Professor Dr. Otto Dopfer
• Fachliche Zuordnung: Physikalische Chemie von Molekülen, Flüssigkeiten und Grenzflächen, Biophysikalische Chemie
• Förderung: Förderung von 2010 bis 2018
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 165827969

Aromatische Ionen-Liganden Komplexe und deren Wechselwirkungen werden in der Gasphase mit modernster Laserspektroskopie und quantenchemischen Methoden untersucht. Die aromatischen Kationen von biophysikalischer Relevanz sind Benzolderivate, Aminosäuren, Neurotransmitter, Amide und kleine Peptide. Sie werden mit einer einstellbaren Anzahl von (un)polaren Liganden solvatisiert, wie z.B. Edelgasatome, Stickstoff, Wasser und Methanol, um hydrophobe und hydrophile Solvatation zu studieren. Ein zentraler Fokus liegt dabei auf der Energetik und Dynamik ionisations-induzierter intermolekularer Umlagerungen der Solvensmoleküle in solchen Ionen-Liganden Komplexen, um Prozesse, wie etwa Solvensbewegungen in hydratisierten Biomolekülen, oft auch biologisches Wasser genannt, auf molekularer Ebene zu charakterisieren. Dazu werden in einer internationalen deutsch-japanischen Kooperation (DFG-JSPS) zwei unterschiedliche komplementäre Strategien zur Clustererzeugung im Molekularstrahl eingesetzt, um die intermolekulare Potentialfläche zu charakterisieren. Die erste Methode nutzt Elektronstoßionisation zur Clustererzeugung, um die globalen Minima der kationischen Cluster zu untersuchen. Im zweiten Ansatz werden die Cluster mittels resonanter Photoionisation der neutralen Komplexe erzeugt. Da sich die Potentialflächen der neutralen und geladenen Komplexe wegen der zusätzlichen Ladung bezüglich ihrer Geometrien und Bindungsenergien sehr stark unterscheiden, können mit der zweiten Methode in der Regel lokale Minima der geladenen Komplexe erzeugt und mittels elektronischer und Schwingungsspektroskopie charakterisiert werden. Abhängig von der Überschußenergie bei der Ionisation und den Barrieren für Isomerisierung können sich die lokalen Minima nach der Ionisation in die globale Minimumsstruktur umlagern. Die Dynamik dieser durch die Ionisation induzierten intermolekularen Umlagerung wird in Echtzeit durch zeitaufgelöste Pump-Probe Spektroskopie untersucht. Der Einfluß von verschiedenen Parametern, wie funktionelle Gruppen, Größe und Art des Biomoleküls, Überschußenergie bei der Ionisation, sowie Art und Grad der Mikrosolvatation, auf die Form des intermolekularen Potentials, die bevorzugten Ionen-Liganden Strukturen und die Dynamik des Reorganisationsprozesses wird im Detail untersucht. Diese Messungen sind weltweit die ersten direkten zeitaufgelösten Messungen zur Echtzeitdynamik intermolekularer Umlagerungen in Clustern, insbesondere für die Bewegung einzelner, gezielt adressierter Solvensmoleküle um Biomoleküle, wie z.B. die Umordnungsprozesse einzelner Wassermoleküle um Proteine. Damit dienen diese experimentellen Daten als wertvoller Eichstandard für die Kalibrierung theoretischer Methoden zur Beschreibung dynamischer Prozesse hydratisierter Proteine.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Internationaler Bezug: Großbritannien, Japan
• Großgeräte: IR-OPO laser system
• Gerätegruppe: 5700 Festkörper-Laser
• Partnerorganisation: Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)
• Beteiligte Personen: Professor Dr. Masaaki Fujii; Professor Dr. Roland Mitric; Professor Dr. Klaus Müller-Dethlefs; Professor Dr. Michael Schmitt