Atomic structures and reaction mechanisms of proteins involved in transfer and insertion of molybdenum cofactor and heme

• Antragsteller: Professor Dr. Dirk Heinz
• Fachliche Zuordnung: Strukturbiologie
• Förderung: Förderung von 2009 bis 2015
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 100799727

Dieses Projekt ist ein Kooperationsprojekt zusammen mit vier anderen Projekten der Forschergruppe. Das Ziel besteht in der Kristallisierung und Aufklärung der atomaren Struktur der folgenden Proteine zur Entschlüsselung ihrer bisher unbekannten Reaktionsmechanismen: (1) Die Molybdäncofaktor (Moco)-enthaltende ABA3 sulfurase aus Arabidopsis allein und in Komplex mit ihrem Zielenzym Xanthindehydrogenase und/oder Aldehydoxidase. Hier wollen wir den Mechanismus aufklären, durch den ABA3 die Insertion von Moco bewirkt und die von Xanthindehydrogenase und Aldehydoxidase benötigte Sulfurierung des Molybdän-Zentrums katalysiert. (2) Das Arabidopsis Moco-Donorprotein Cnx1 in Komplex mit seinem Substrat MPT-AMP. Eine strukturbasierte Mutagenese wird Einsichten erbringen in die MPT-AMP Hydrolyse und den Mechanismus erhellen, wie Moco durch die Cnx1 Moco-Donorplattform präsentiert wird. (3) Das Häm b bindende Protein HemW mit und ohne gebundenem Häm aus Escherichia coli. Da das [4Fe-4S] und SAdenoslymethionin tragende Protein nach der Häm-Bindung ein Dimer bildet und Elektronen vom [4Fe-4S] auf Häm überträgt, sind zugehörige strukturellen Grundlagen von zentralem Interesse. (4) Das Häm d1 Insertionsprotein NirN in Komplex mit Häm d1 and in Komplex mit seinem zielprotein NirS. Hier wollen wir analysieren, wie die Häm d1 Bindung in NirN sich von derjenigen in NirS unterscheidet und wie die beiden Proteine miteinander interagieren beim Häm d1 Transfer von NirN auf NirS.

• DFG-Verfahren: Forschungsgruppen
• Teilprojekt zu: FOR 1220: Prosthetic groups: transport and insertion - PROTRAIN