Struktur allosterischer Konformationszustände eukaryotischer 6-Phosphofructokinasen (B08*)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2009 bis 2012
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5485142

Eukaryotische 6-Phosphofructokinasen (Pfk) sind homo- oder heterooligomere, allosterisch regulierte Enzyme und spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel glucoseverwertender Zellen. Mutationen der humanen Pfk können Ursache für schwerwiegende Erkrankungen sein. Für das molekulare Verständnis der Funktion und Regulation dieses Enzyms ist die Kenntnis der Raumstruktur eine Grundvoraussetzung. Bisher konnte noch keine Struktur einer ATP-abhängigen Pfk aus höher entwickelten Eukaryoten ermittelt werden. Bekannt ist nur die Struktur der deutlich einfacher aufgebauten bakteriellen Enzyme und einer strukturell abweichenden Pfk aus Trypanosoma brucei. Deshalb ist das Ziel dieser Untersuchungen die Bestimmung der atomaren Raumstruktur von eukaryotischen Pfks in verschiedenen allosterischen Konformationszuständen durch Röntgenkristallstrukturanalyse.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 610: Protein-Zustände mit zellbiologischer und medizinischer Relevanz
• Antragstellende Institution: Universität Leipzig
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Torsten Schöneberg; Professor Dr. Norbert Sträter