The mechanism of the prolyl isomerase SlyD (A13*)

• Subject Area: Biochemistry
• Term: from 2009 to 2012
• Project identifier: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 5485142

SlyD aus Escherichia coli ist eine FKBP Prolylisomerase, die sowohl die Proteinfaltung katalysiert als auch als Chaperon fungiert. Für diese Funktionen sind zwei unterschiedliche Domänen, die FKBP- und die inserted-in-flap-Domäne, verantwortlich. Ziel des Projektes ist es zu verstehen, wodurch die beiden Domänen im Funktionszyklus kooperativ zusammenspielen, was SlyD zu einer exzellenten Isomerase macht. Hierzu setzen wir eine Kombination von experimentellen Proteinfaltungsuntersuchungen und hochauflösende NMR-Spektroskopie für Struktur- und Dynamikstudien ein. Die Aufklärung des Katalysemechanismus von SlyD wird zum Verständnis der Zellfunktion des Proteins beitragen sowie das Design optimierter SlyD-Varianten für biotechnologische Anwendungen erleichtern.

• DFG Programme: Collaborative Research Centres
• Subproject of: SFB 610: Variation in Protein Conformation: Cellbiological and Pathological Relevance
• Applicant Institution: Universität Leipzig
• Co-Applicant Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
• Project Head: Professor Dr. Jochen Balbach