Der Mechanismus der Prolylisomerase SlyD (A13*)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2009 bis 2012
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5485142

SlyD aus Escherichia coli ist eine FKBP Prolylisomerase, die sowohl die Proteinfaltung katalysiert als auch als Chaperon fungiert. Für diese Funktionen sind zwei unterschiedliche Domänen, die FKBP- und die inserted-in-flap-Domäne, verantwortlich. Ziel des Projektes ist es zu verstehen, wodurch die beiden Domänen im Funktionszyklus kooperativ zusammenspielen, was SlyD zu einer exzellenten Isomerase macht. Hierzu setzen wir eine Kombination von experimentellen Proteinfaltungsuntersuchungen und hochauflösende NMR-Spektroskopie für Struktur- und Dynamikstudien ein. Die Aufklärung des Katalysemechanismus von SlyD wird zum Verständnis der Zellfunktion des Proteins beitragen sowie das Design optimierter SlyD-Varianten für biotechnologische Anwendungen erleichtern.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 610: Protein-Zustände mit zellbiologischer und medizinischer Relevanz
• Antragstellende Institution: Universität Leipzig
• Mitantragstellende Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Jochen Balbach