Proteinkristallisationsanlage

• Fachliche Zuordnung: Grundlagen der Biologie und Medizin
• Förderung: Förderung in 2009
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 108052088

• Erstellungsjahr: 2013

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Mit der Anlage werden Kristalle von Proteinkomplexen hergestellt, um damit über Röntgenstrukturanalyse die dreidimensionale Strukturen der Proteinkomplexe in hoher Auflösung zu bestimmen. Die wichtigsten Forschungsprojekte, in denen das Gerät in den vergangen Jahren eingesetzt wurde sind: Struktur des DNA Doppelstrangbruch-Reparaturkomplexes Mre11-Rad50. - Struktur des DNA Doppelstrangbruch-Signalkomplexes Mre11-Nbs1. - Struktur der DNA-Polymerase Eta im Komplex mit geschädigter DNA. - Struktur des zytoplasmatischen anti-viralen RNA Sensors RIG-I. - Struktur des des zytoplasmatischen anti-viralen RNA Sensors MDA5 im Komplex mit dem viralen Inhibitor V-Protein. - Struktur von fluoreszenzmodifizierenden Nanobodies (Alpaka Antikörper) im Komplex mit GFP. - Struktur der Aktin-artigen Kernproteinene Arp4 und Arp8 im Komplex mit ATP. - Struktur der Swi2/Snf2 Remodellers Mot1 im Komplex mit seinem Substrat TBP - Struktur des Mediator Kopfmoduls. - Struktur und Funktion der initial transkribierenden RNA Polymerase II – TBP Komplexes. - Ein Film der Polymerase II Transkription. - Struktur der humanen mitochondrialen RNA Polymerase. - Struktureller Mechanismus des Zurücklaufens, Arretierens und Reaktivierens der RNA Polymerase II.

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

• Mechanism ofreplication blocking and bypass of Y-family polymerase {eta} by bulky acetylaminofluorene DNA adducts. Proc Natl Acad Sci USA.107:20720-5. (2010)
  Schorr S, Schneider S, Lammens K, Hopfner KP, Carell T
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1008894107)
• Modulation of protein properties in living cells using nanobodies. Nat Struct Mol Biol. 17(1):133-8. (2010)
  Kirchhofer A, Helma J, Schmidthals K, Frauer C, Cui S, Karcher A, Pellis M, Muyldermans S, Casas-Delucchi CS, Cardoso MC, Leonhardt H, Hopfner KP, Rothbauer U
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nsmb.1727)
• Molecular basis of Rrn3-regulated RNA polymerase I initiation and cell growth. Genes Dev. 25:2093-105. (2011)
  Blattner C, Jennebach S, Herzog F, Mayer A, Cheung AC, Witte G, Lorenzen K, Hopfner KP, Heck AJ, Aebersold R, Cramer P
  (Siehe online unter https://dx.doi.org/10.1101%2Fgad.17363311)
• Structural basis of RNA polymerase II backtracking, arrest and reactivation. Nature 471, 249-253 (2011)
  Cheung AC, Cramer P
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature09785)
• Structure and mechanism of the Swi2/Snf2 remodeller Mot1 in complex with its substrate TBP. Nature 475 (7356):403-7. (2011)
  Wollmann P, Cui S, Viswanathan R, Berninghausen O, Wells MN, Moldt M, Witte G, Butryn A, Wendler P, Beckmann R, Auble DT, Hopfner KP
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature10215)
• Structure of human mitochondrial RNA polymerase. Nature 478, 269-273 (2011)
  Ringel R, Sologub M, Morozov YI, Litonin D, Cramer P, Temiakov D
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature10435)
• The Mre11:Rad50 structure shows an ATP-dependent molecular clamp in DNA double-strand break repair. Cell 145(1):54-66. (2011)
  Lammens K, Bemeleit DJ, Möckel C, Clausing E, Schele A, Hartung S, Schiller CB, Lucas M, Angermüller C, Söding J, Strässer K, Hopfner KP
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2011.02.038)
• A Movie of RNA Polymerase II Transcription. Cell 149, 1431-1437 (2012)
  Cheung AC, Cramer P
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2012.06.006)
• Structure and function of the initially transcribing RNA polymerase II–TFIIB complex. Nature. 2012, 14 November
  Sainsbury S, Niesser J and Cramer P
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature11715)
• Structure of Mre11-Nbs1 complex yields insights into ataxia-telangiectasia-like disease mutations and DNA damage signaling. Nat Struct Mol Biol. 19 (7):693-700. (2012)
  Schiller CB, Lammens K, Guerini I, Coordes B, Feldmann H, Schlauderer F, Möckel C, Schele A, Strässer K, Jackson SP, Hopfner KP
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nsmb.2323)
• Structure of the mediator head module. Nature. 2012, 31 October
  Larivière L, Plaschka P, Seizl M, Wenzeck L, Kurth F, Cramer P
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature11670)
• Paramyxovirus V proteins disrupt the fold of the RNA sensor MDA5 to inhibit antiviral signaling. Science. (2013)
  Motz C, Schuhmann KM, Kirchhofer A, Moldt M, Witte G, Conzelmann KK, Hopfner KP
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.1230949)