2-Cys Prx and PrxIIE as redox sensors, signal integrators and transmitters
Final Report Abstract
Das Projekt hat neue Erkenntnisse zur lokalen Rolle des 2-CysPrx bei der Regulation und Redoxeinstellung von Proteinen des Chloroplasten erbracht. Die vor 10 Jahren postulierte Funktion als Thioredoxin-Oxidase konnte jetzt experimentell und durch Modellierung und Simulation belegt werden. Wir halten dies für einen sehr wichtigen, fundamentalen Fortschritt im Verständnis des redoxregulatorischen Netzwerks der Chloroplasten. Ähnliche Aufgaben können für das mitochondriale PrxIIF und andere Thiolperoxidasen postuliert werden. Die breite Analyse der Transkript- und Metabolitgehalte in der 2cysprxAB-Mutante im Normlicht-Starklicht-Übergang legt eine Funktion des 2-CysPrx im retrograden Signaling vom Plastiden zum Zellkern nahe. Hier ist der starke Einfluss der Präsenz des 2-CysPrx auf Transkripte mit einer Funktion in der Proteinhomeostase interessant und sollte weiter verfolgt werden. Neben der peroxidativen und Thioredoxin-Oxidase-Funktion der Peroxiredoxine sind die Interaktionen mit Cyp20-3 im COPS-Modul weiter untersucht worden und ergeben regulatorische Bezüge zur Schwefelassimilation. Der erfolgreichen Identifizierung von Interaktionspartnern des 2-CysPrx muss nun eine selektive Validierung und funktionelle Analyse folgen. Wir gehen davon aus, dass diese Studien neue Funktionen des 2-CysPrx aufdecken und zur Beantwortung der Frage beitragen werden, warum im Gegensatz zu den Tieren 2-CysPrx nur im Chloroplasten vorkommt und über den Photobionten in die Pflanzen gelangt ist. Eine spezifische Funktion bei der Elektronenverteilung im chloroplastidären Metabolismus erscheint eine plausible Hypothese zu sein. Die diversen postranslationalen Modifikationen des PrxIIE und der starke Einfluss von Phosphomimikryvarianten auf die Peroxidaseaktivität zeigen zusätzliche regulatorische Ebenen, die die Funktion dieses Typ II-Peroxiredoxins an weitere Signalwege ankoppelt. Diese Befunde und die Wechselwirkung mit dem 14-3-3-Protein, sowie der Einfluss dieser Interaktion auf die PrxIIE-Thiolperoxidaseaktivität zeigen, dass das PrxIIE ebenfalls Funktionen wahrnimmt, die über die einer Thiolperoxidase hinausgehen. Die Kooperation zwischen den drei beteiligten Laboratorien von Hans- Peter Mock, Mark-Aurel Schöttler und Karl-Josef Dietz verlief erfolgreich und ist noch nicht abgeschlossen.
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