Molybdenum- and copper-dependent regulation in Rhodobacter capsulatus

• Antragsteller: Dr. Bernd Masepohl
• Fachliche Zuordnung: Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 2004 bis 2011
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5433993

Obwohl das Spurenelement Molybdän in der Umwelt relativ selten ist, sind Molybdo-Enzyme in der belebten Natur weit verbreitet. Alle Molybdo-Enzyme lassen sich hinsichtlich ihrer Kofaktoren in zwei Klassen einteilen. Die Nitrogenase-Familie beinhaltet einen Eisen-Molybdän-Kofaktor, während alle anderen Molybdo-Enzyme (einschließlich Nitrat-Reduktase und Xanthin-Dehydrogenase) einen Molybdopterin-Kofaktor koordinieren. Da die Synthesewege der beiden Kofaktor-Klassen grundverschieden sind, stellt sich die Frage, wie Molybdän innerhalb der Zelle in Hinblick auf die Synthese der beiden Kofaktoren kanalisiert wird, und wie dieser Prozess reguliert wird. Als Modellorganismus zur Klärung dieser Fragen wurde das phototrophe Bakterium Rhodobacter capsulatus gewählt, da es (im Gegensatz zu Escherichia coli) in der Lage ist, sämtliche oben genannten Enzyme und ihre Kofaktoren zu bilden. Ein Kernziel dieser Arbeit ist die Erstellung einer Interaktionskarte für Molybdän-bindende Proteine. Hierzu gehören unter anderem zwei Transporter, ein Speicherprotein, mehrere Regulatorproteine und spezifische Kofaktor-Biosyntheseproteine. Diesem Ansatz liegt die Idee zugrunde, dass Molybdän und andere Metalle nicht frei in der Zelle vorkommen sondern an Proteine gekoppelt sind.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen