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Analysis of conformational changes in model proteins by "excited-strate absorption" (ESA) spectroscopy of bound chromophores

Subject Area Biophysics
Term from 2002 to 2005
Project identifier Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 5359876
 
Die meisten physikalischen Methoden zur Analyse konformativer Zustände von gereinigten Proteinen sind für komplexere Systeme nicht einsetzbar. Eine Methode, die bereits erfolgreich bei der Aufklärung von Energieübertragungsvorgängen an komplexen Chromoproteiden eingesetzt wird, ist die "Excited-State-Absorption" (ESA)-Spektroskopie im Femtosekundenbereich. Wir konnten an einem Modellsystem zeigen, daß die ESA proteingebundener Chromophore prinzipiell auch für die Untersuchung des konformativen Zustandes des Proteins geeignet ist. Ziele des geplanten interdisziplinären Forschungsvorhabens ist die Erprobung der ESA-Spektroskopie an externen Chromophoren als hochempfindliche Methode zur Untersuchung von Proteinkonformationen. Ihre Eignung für biologisch interessante Systeme unter Bedingungen, die der Untersuchung mit anderen Methoden schlecht zugänglich sind, soll geprüft werden. Die dabei gewonnenen Erkenntnisse sollen zweitens auf die Utnersuchung von Protein-Wechselwirkungen am Beispiel der Interaktion des Protein-Chromophor-Komplexes (Myoglobin-FITC) mit einem spezifischen Antikörper angewandt werden.
DFG Programme Research Grants
Participating Person Professor Dr. Martin Steup
 
 

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