Zeitaufgelöste Messungen zur Faltung und Pigmentbildung des Chlorophyll-a/b-Lichtsammlerproteins (LHCP)

• Antragsteller: Professor Dr. Harald Paulsen
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 1996 bis 2005
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5289500

Der Hauptlichtsammler des pflanzlichen Photosyntheseapparates, LHCIIb, vermutlich das häufigste Membranprotein überhaupt, hat eine erstaunliche Fähigkeit zur Selbstorganisation: Das rekombinate Apoprotein faltet sich spontan in Detergenz-Lösung und bindet dabei korrekt seine ca 15 Photosynthesepigmente. In zeitaufgelösten spektroskopischen Messungen konnten wir zeigen, dass Proteinfaltung und Pigmentbindung koordiniert in einem langsamen Schritt im Minutenbereich erfolgen. Um diesen komplizierten Prozess besser zu verstehen, sollen kinetische Messungen an Fluoreszenzfarbstoff-markierten Lichtsammlerproteinen durchgeführt werden. Diese Markierungen zeigen Komplexbildung mit größeren Signaländerungen an als die bisher als Monitor benutzten Chlorophylle und erlauben möglicherweise zusätzlich strukturelle Aussagen über das Verhalten der markierten Proteindomänen bei der Komplexbildung. Gleichzeitig soll untersucht werden, welche Rolle die Ausgangskonformation des Proteins für die Selbstorganisation des Lichtsammlerkomplexes spielt. Schließlich soll die Komplexbildung in Lipidvesikeln statt Detergenz-Umgebung untersucht werden. Wir erwarten Imformation über den Faltungsmechanismus dieses Membranproteins, der sich sicher auf andere Chlorophyll-a/b-Proteine und vielleicht auf weitere Membranprotein übertragen lässt.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen