Stickstoffregulation in Bakterien: PII-homologe Proteine als zentrale Signalwandler und vielseitige Signalüberträger

• Antragsteller: Professor Dr. Karl Forchhammer
• Fachliche Zuordnung: Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2010
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5257810

Das PII-Signalübertragungssystem ist eines der Paradigmen bakterieller Signaltransduktion. Durch neueste Forschungsergebnisse, u.a. aus meinem Labor, zeichnet sich ab, daß dieses System als zentrale Steuerungseinheit des stickstoff-assimilierenden Stoffwechsels von fundamentaler Bedeutung ist. Zunehmend wird klar, daß die bisher charakterisierten Mechanismen nur einen Teil eines komplexen Regulationssystems beschreiben. In Proteobakterien existieren PII-paraloge Proteine, die untereinander Heterotrimere bilden können. Darüber hinaus zeigen Sequenzanalysen die ubiquitäre Verbreitung dieses Proteins: PII-Homologe wurden in Vertretern aller drei Urreiche gefunden; es zählt damit zu den am höchsten konservierten Signalproteinen in der Natur. Nicht zuletzt durch unsere Arbeit zur PII-Phosphorylierung in Cyanobakterien wurden biologische Variationen über das Thema "PII-Signaltransduktion" in verschiedenen Abstammungslinien erkannt. Sequenzanalysen deuten auf bisher unbekannte PII-Modifikationsmechanismen in Bacilliaceae hin. Mit diesem Antrag wollen wir unsere Arbeiten über die Heterotrimerisierung PII-paraloger Proteine in E. coli vertiefen, die Mechanismen der Signalübertragung durch PII in Cyanobakterien weiter aufklären und neue Einblicke in das PII-System Gram-positiver Endosporenbildner erhalten.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen