Struktur-Funktionsbeziehung des ShlB Cytolysin Sekretionsproteins und Aktivators aus Serratia marcescens

• Antragsteller: Professor Dr. Volkmar Braun
• Fachliche Zuordnung: Mikrobiologie, Virologie und Immunologie
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2004
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5231920

Die Bildung des Cytotoxins/Hämolysins von Serratia marcescens erfolgt nach einem neuartigen Aktivierungs- und Sekretionsmechanismus. Das ShlA Cytotoxin wird von dem in der äußeren Membran befindlichen ShlB Protein in das Kulturmedium sekretiert und dabei aktiviert. Zur Aufklärung der dualen ShlB Aktivität soll die Kristallstruktur des ShlB Proteins bestimmt werden. Zur Identifizierung der aktiven Zentren von ShlB sollen in dem Amino-proximalen Segment von ShlB gezielt Punktmutationen und kleine Deletionen erzeugt werden. Ferner soll untersucht werden, ob ein periplasmatisches Chaperon an der Aktivierung und Sekretion des Cytotoxins beteiligt ist und, ob die Sekretion des Cytotoxins durch die äußere Membran mechanistisch an den Export durch die Cytoplasmamembran gekoppelt ist.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen