Spektroskopische und Mechanistische Studien von Seltenerdmetall-abhängigen Enzymen

• Antragstellerin: Professorin Dr. Lena Daumann
• Fachliche Zuordnung: Biologische und Biomimetische Chemie ; Biochemie
• Förderung: Förderung seit 2018
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 392552271

Lanthanoide (Ln), die Elemente Lanthan bis Lutetium im Periodensystem, sind häufig vorkommende Elemente, jedoch aufgrund ihrer geringen Löslichkeit nur schlecht bioverfügbar. Dennoch nutzen viele Bakterien diese Elemente in biochemischen Prozessen. Genauer gesagt nutzen Bakterien Lantanoide wie Lanthan(III) und Neodym(III) als Cofaktoren im aktiven Zentrum von Methanoldehydrogenasen (MDH), Enzyme die die Oxidation von Methanol zu Formaldehyd als Teil ihres Energiestoffwechsels katalysieren. Lange ging man davon aus, dass eine gut untersuchte calciumhaltige MDH (Ca-MDH) der wichtigste Weg zur Methanoloxidation in diesen Bakterien ist. Das Hauptziel dieses Projekts besteht darin, zu verstehen, warum die Natur die Lanthanide als Katalysatoren für die - für viele Bakterien unerlässliche - Oxidation von Methanol ausgewählt hat. Dieses Verständnis wird durch die Untersuchung mechanistischer Aspekte von Methanol-Dehydrogenasen und dem sorgfältigen Vergleich kinetischer Parameter bei verschiedenen pH-Werten, Temperaturen, mit verschiedenen Lanthaniden (und Calcium) sowie durch den Vergleich spektroskopischer Signaturen erreicht werdem. Konkret wollen wir folgende Fragen beantworten: Warum wechseln Bakterien von Ca-MDH zu Ln-MDH, selbst bei nur nanomolaren Konzentrationen von Ln? Sind Ln-MDHs besser als Ca-MDHs? Was ist der Mechanismus der Alkoholoxidation? Warum sind bestimmte Lanthanoide (größere wie Pr, Nd) besser als andere (kleinere wie Lu) und effektiver bei der Umwandlung von Methanol?

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen