Die Translokation von Galectin-3 in post Golgi Transportvesikel und seine Funktion im apikalen Proteintransport

• Antragsteller: Professor Dr. Ralf Jacob
• Fachliche Zuordnung: Zellbiologie
• Förderung: Förderung von 2006 bis 2012
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 26149180

Die Plasmamembran polarer Epithelzellen ist in zwei unterschiedliche Membrandomänen aufgeteilt, eine apikale und eine basolaterale Membran. Beide Domänen werden über einen Sortierprozess mit neu synthetisierten Proteinen und Lipiden versorgt. Die diesem Prozess zugrunde liegenden Mechanismen und Transportwege sind sowohl für den apikalen als auch für den basolateralen Transport mannigfach. Zur Charakterisierung der apikalen Transportwege hat der Antragsteller zwei unterschiedliche apikale Vesikelpopulationen isoliert und auf ihre Bestandteile hin untersucht. Hier konnte er das Galactose-bindende Lectin Galectin- 3 als einen Hauptbestandteil identifizieren, der in einem dieser Wege für den Einbau von Transmembranproteinen in die apikale Membran epithelialer Zellen benötigt wird. Aufgrund der Zucker-bindenden Eigenschaften und der direkten Assoziation von Galectin-3 mit apikalen Modellproteinen erfüllt dieses Lectin alle Vorraussetzungen für einen apikalen Sortierrezeptor. Dieses Projekt soll den zugrunde liegenden zellulären Sortiermechanismus als auch die beteiligten Interaktionspartner von Galectin-3 aufklären. Gleichzeitig soll es Antworten auf die Frage liefern, wie das Lectin selbst in das Lumen apikaler Transportvesikel gelangt.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen