Novel post-translational modifications in photosystem II: Structure and Function
Final Report Abstract
Im Mittelpunkt meines Aufenthalts in der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Bridgette Barry am Georgia Institute of Technology stand die Identifizierung von post-translationalen Modifikationen, die innerhalb des Reaktionszentrums des Photosystem II (PSII) über die Markierung mit 14C-Methylamin entdeckt wurden. Aufgrund der direkten Wechselwirkung zwischen primären Aminen und dem Sauerstoff produzierenden Mn4Ca-Cluster am PSII, die durch ESR-Spektroskopie bekannt sind, war die Charakterisierung dieser Markierung von besonderem Interesse. Im Rahmen meiner Untersuchungen wurde eine post-translationale Modifikation im Protein D2 des PSII entdeckt, die das Glutamat 302 gegenüber Reaktionen mit primären Aminen aktiviert. Innerhalb der Kristallstruktur des PSII befindet sich dieses Glutamat an der Grenzfläche zwischen den Untereinheiten D2 und MSP und definiert dort mit einem Lysin der Untereinheit MSP die Stelle mit dem geringsten Abstand zwischen diesen Untereinheiten. Die biologische Bedeutung dieses Glutamats konnte in Synechocystis PCC 6803 anhand von zielgerichteten Mutationen belegt werden. Bei Substitution des aktivierten Glutamat-Restes sinkt die Sauerstoff-Produktionsrate um 50%. Die Analyse von post-translationalen Modifikationen nimmt innerhalb der Proteomik eine wichtige Stellung ein. Neben den bekannten und in eukaryotischen Organismen gut charakterisierten Modifikationen sind unter Stressbedingungen, in Prokaryonten, sowie in schlechter charakterisierte Gruppen von Proteinen, wie z.B. Membranproteine weitere post-translationale Modifikationen zu erwarten. Die Identifikation dieser Modifikationen, ihre Lokalisation in den Proteinen und ihre biochemische Charakterisierung wird in den kommenden Jahren eine wichtige Aufgabe darstellen und wesentlich zum Verständnis von Regulations- und Steuermechanismus beitragen.
