NMR-Untersuchungen zur Selbstorganisation und Dynamik von Amyloid-Proteinfibrillen (A06)

• Fachliche Zuordnung: Statistische Physik, Nichtlineare Dynamik, Komplexe Systeme, Weiche und fluide Materie, Biologische Physik ; Experimentelle und Theoretische Polymerphysik
• Förderung: Förderung von 2011 bis 2023
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 189853844

Ziel des Projektes ist es, die fundamentale Grundlage der Bildung von Proteinfibrillen zu verstehen. Wir untersuchen die unterschiedlichen Etappen des Selbstorgani¬sationsprozesses der Fibrillenbildung und deren Struktur und Dynamik mittels kernmagnetischer Resonanzspektroskopie. Dafür werden bekannte molekulare Kontakte in Amyloid β (Aβ40) Peptiden durch Einführung spezifischer physikalischer Felder modifiziert oder größere Segmente der Peptide ausgetauscht. Diese Modifikationen stellen molekulare Zwänge dar, denen die Strukturbildung unterliegt. 

• DFG-Verfahren: Transregios
• Teilprojekt zu: TRR 102: Polymere unter Zwangsbedingungen: eingeschränkte und kontrollierte molekulare Ordnung und Beweglichkeit
• Antragstellende Institution: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Jochen Balbach, bis 6/2019; Professor Dr. Daniel Huster