Matrix-unterstützte Laserdesorptions / Ionisations-Flugzeit-Massenspektrometer
Final Report Abstract
Das beantragte MALDI-TOF-Massenspektrometer wird in vielseitigen Projekten genutzt. Ein Schwerpunkt der Arbeitsgruppe bildet die Aufklärung der Bedeutung posttranslationaler Proteinmodifikationen auf Protein-Interaktionen sowie die Wechselwirkungen von Nahrungsinhaltsstoffen mit bestimmten Proteinen, die einen Einfluss auf physiologische Prozesse, Krankheitsentstehung oder das Fortschreiten von Erkrankungen haben können. So konnte erstmals eine direkte Interaktion von N-Acetylcystein (NAC) mit Transthyretin (TTR), einem Transportprotein für Thyroxin und Vitamin A, nachgewiesen werden. Eine NAC-Applikation führt dazu, dass bei Hämodialysepatienten die S-cysteinylierte-Variante des TTR durch in eine stabilere native TTR-Variante verschoben wird. Weitere Studien sollen nun klären, ob derartige Proteinmodifikationen den positiven Effekt einer NAC-Applikation z.B. auf die Endothelfunktion von Hämodialysepatiente erklären können. Ein weiteres Einsatzgebiet des MALDI-TOF-Massenspektrometers dient dem Nachweis von technischen Enzymen in Lebensmitteln, der Charakterisierung von Rapsproteinen sowie der Entwicklung eines Verfahrens zur Bestimmung von gesundheitsrelevanten Mikroorgansimen entlang der Wertschöpfungskette von Lebensmitteln aus Getreidemahlerzeugnissen. Im Rahmen des Projektes „LeguAN"-Innovative und ganzheitliche Wertschöpfungskonzepte für funktionelle Lebens- und Futtermittel aus heimischen Körnerleguminosen vom Anbau bis zur Nutzung wird das Gerät zur Charakterisierung der Leguminosenprotein-Phenol-Wechselwirkungen während der Be- und Verarbeitung genutzt. Ein weiteres Projekt dient der Charakterisierung von Struktur-Wechselwirkungsbeziehungen globulärer Pflanzenproteine in Protein-Schellack-Komplexen. Das Gerät wurde auch zu vorbereitenden Untersuchungen im Rahmen des von der DFG-geförderten Projektes „Fortschritte in der phänologischen Modellierung auf Basis metabolomischer Ansätze" genutzt.
Publications
- (2012): Characterization and modelling of the interaction between coffee storage proteins and phenolic compounds. J. Agric. Food. Chem. 60: 11601-11608
M. Ali, T. Homann, J. Kreisel, M. Khalil, R. Puhlmann, H.P. Kruse; H. Rawel
- (2013): Does N-Acetylcysteine modulate post-translational modifications of transthyretin in hemodialysis patients? Antiox. Redox. Signal 11: 1166-1172
A. Henze, J. Raila, A. Scholze et al.
- (2013): Milk whey protein modification by coffee specific phenolics: effects on structural and functional properties. J. Agric. Food. Chem. 61: 6911-6920
M. Ali, T. Homann, M. Khalil, H.P. Kruse; H. Rawel
