Licht-induzierte Strukturänderungen in den Photorezeptoren PYP, Cph1 und Agp1 mittels zeitaufgelöster Fluoreszenzspektroskopie

• Antragsteller: Professor Dr. Maarten-Peter Heyn
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 2005 bis 2009
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 15703278

Photoactive Yellow Protein (PYP) und die Phytochrome Cph1 und Agp1 sind bakterielle Photorezeptoren deren Aktivität durch Licht reguliert wird. Die Bildung des Signalzustands ist mit globalen Strukturänderungen verbunden. Im s.g. ¿hydrophobic collapse model¿ für PYP wird postuliert, dass sich die N-terminale Domäne vom Protein- Kern löst. Cph1 und Agp1 sind Histidinkinasen und bilden Homodimere. Im s.g. ¿scissors model¿ für Cph1 und Agp1 wird postuliert, dass sich die Abstände zwischen den Untereinheiten bei der Photokonversion auf definierte Weise ändern. Wir werden diese beiden Arbeitshypothesen mit Hilfe von zeitaufgelösten Fluoreszenz- Methoden überprüfen. Die Messung der Rate für strahlungslosen Energie-Transfer zwischen geeigneten fluoreszierenden Donoren und Akzeptoren erlaubt eine Bestimmung deren Abstände sowie lichtinduzierten Abstandsänderungen. Trotz niedriger Ortsauflösung ist diese in Lösung durchgeführte Methode geeignet, da die Bildung des Signalzustands in PYP und möglicherweise auch in Cph1/Agp1 im Kristall blockiert ist.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Person: Dr. Harald Otto