Massenspektrometer mit nano-LC-System

• Subject Area: Medicine
• Term: Funded in 2009
• Project identifier: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 149608332

• Final Report Year: 2013

Final Report Abstract

Das angeschaffte Massenspektrometer wurde sowohl im Institut für Toxikologie als auch im Rahmen der Core-Facility Proteomics der MHH für eine Vielzahl unterschiedlicher Projekte eingesetzt. Pro Jahr werden mehr als 2000 LC-MS-Analysen mit diesem Massenspektrometer durchgeführt, so dass eine Auslastung von annähernd 100 % erreicht wird. Wissenschaftlich wurden die im Folgenden aufgelisteten Projekte maßgebliche durch dieses Gerät unterstützt: Wirkung von bakteriellen Proteintoxinen auf Wirtszellen Einfluss der Sumoylierung auf Signalmoleküle; Funktionen der Clostridium botulinum Neurotoxine; Einfluss der Phosphorylierung auf regulatorische Prozesse; Biomarkersuche beim „Bronchioliltis Obliterans Syndrom“ nach Lungentransplantation; Proteomuntersuchungen bei Mykobakterien; micrRNA Effekte in Zellen der Akuten Lymphoblatischer Leukämie; Proteomanalyse von Pflanzenzellen; Neue Funktionen von cyclischen Nukleotid-Monophosphaten Serumproteomics bei Nutztieren; Proteininteraktionsstudien beim Cytomegalovirus; Protein/Protein-Interaktionsstudien bei DNA-bindenden Proteinen. Über die vielseitigen wissenschaftlichen Projekte hinaus wurde das Massenspektrometer für Dienstleistungsarbeiten im Feld der Proteinanalytik eingesetzt. In erster Linie wurden Proteine und ihre posttranslationalen Modifikationen identifiziert, aber auch individuelle Proteine in komplexe Proben charakterisiert. Zudem kam das Gerät bei Laborpraktika in der Studentenausbildung zum Einsatz und es wurden einige kleinere Projekte mit Unternehmen durchgeführt.

Publications

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• Effects of Clostridium difficile Toxin A on the proteome of colonocytes studied by differential 2D electrophoresis. (2011) J Proteomics 75, 469-479
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• Impact of clostridial glucosylating toxins on the proteome of colonic cells determined by isotope-coded protein labeling (ICPLTM) and LC-MALDI, (2011) Proteome Sci 9:48
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• The effect of detergent-based decellularization procedures on cellular proteins and immunogenicity in equine carotid artery grafts. (2011) Biomaterials, 32, 9730-9737
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• The SCFFbxw5 E3-ubiquitin ligase is regulated by Plk4 and targets HsSAS-6 to control centrosome duplication. (2011) Nature Cell Biol 13:1004-1009
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• Proteomic and physiological responses of the halophyte Cakile maritima to moderate salinity at the germinative and vegetative stages. (2012) J Proteomics 75, 5667-5694
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• Release of TcdA and TcdB from Clostridium difficile cdi 630 is not affected by functional inactivation of the tcdE gene. (2012) Microb Pathog 52, 92-100
  Olling A, Seehase S, Minton NP, Tatge H, Schröter S, Kohlscheen S, Pich A, Just I, Gerhard R
  
• Serine-71 phosphorylation of rac1 modulates downstream signaling. (2012) PLoS One. 7(9)
  Schwarz J, Proff J, Hävemeier A, Ladwein M, Rottner K, Barlag B, Pich A, Tatge H, Just I, Gerhard R
  
• Differential expression of miR-17~92 identifies BCL2 as a therapeutic target in BCR-ABL positive B-lineage acute lymphoblastic leukemia. (2013) Leukemia
  Scherr M, Elder A, Battmer K, Barzan D, Bomken S, Ricke-Hoch M, Schröder A, Venturini L, Blair H, Vormoor J, Ottmann O, Ganser A, Pich A, Hilfiker-Kleiner D, Heidenreich O, and Eder M
  
• Metabolic adaptation of Mycobacterium avium subsp. paratuberculosis to the gut environmen. (2013) Microbiology 159, 380-391
  Weigoldt M, Meens J, Bange FC, Pich A, Gerlach GF, Goethe R
  
• Substrate specificity of clostridial glucosylating toxins and their function on colonocytes analyzed by proteomics techniques. (2013) J Proteome Res. 2013 Feb 6
  Zeiser J, Gerhard R, Just I, Pich A