Biochemistry of bacterial dissimilatory metal reduction

• Antragsteller: Professor Dr. Johannes Gescher
• Fachliche Zuordnung: Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 2009 bis 2016
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 131646117

Die bakterielle Metallatmung steht bereits seit Jahrzehnten im Fokus vieler Studien. Dies liegt am Einfluss dieser Atmungsprozesse auf globale Stoffkreisläufe, z.B den Kohlenstoff- und Eisenkreislauf, und auf die Ökologie vieler Böden und Sedimente. Daneben hat die Metallatmung aber auch Anwendungsmöglichkeiten in Renaturierungsprojekten oder auch in der Energiegewinnung aus organischen Kohlenstoffabfallverbindungen in mikrobiellen Brennstoffzellen. Shewanella oneidensis MR-1 ist der bislang am besten untersuchteste Metall-atmende Organismus. Das Bakterium gehört zur gamma-Gruppe der Proteobakterien. In seinem Genom finden sich die Gene für 41 c-Typ Cytochrome. Ein Teil der korrespondierenden Proteine ist beteiligt am Aufbau einer verlängerten Atmungskette auf die Oberfläche der äußeren Membran. Dies ist notwendig, da zumindest der am häufigsten vertretene metallische Elektronenakzeptor Eisen bei neutralem pH im Boden in Form von unlöslichen Eisenmineralen wie Hämatit oder Ferrihydrit vorkommt. Interessanterweise, exprimiert S. oneidensis unter Eisen-reduzierenden Wachstumsbedingungen 15 c-Typ Cytochrome gleichzeitig. Es ist erstaunlich, dass nur Deletionsmutanten in 3 korrespondierenden Genen (cymA, mtrA und mtrC) einen klaren Phänotyp bei der Eisenreduktion zeigen. Das an der Cytoplasmamembran verankerte Protein CymA transportiert Elektronen vom Quinonpool der Zelle in das Periplasma. Das Dekahäm MtrA ist an der periplasmatischen Seite der äußeren Membran lokalisiert. Es ist Teil eines Komplexes mit dem beta-Fass Protein MtrB und dem äußeren Membrancytochrom MtrC. Die Aufgabe des Komplexes ist die Katalyse eines äußeren Membran durchspannenden Elektronentransfers. MtrC ist weiterhin die terminal Reduktase. Nichtsdestotrotz produziert die Zelle 12 weitere Cytochrome in unterschiedlichen Konzentrationen und Deletionsmutanten in den entsprechenden Genen kann bisher kein Phänotyp zugeordnet werden. Es wurde spekuliert, dass diese Cytochrome eventuell Teil eines zellulären Elektronenspeichers sind, der es erlaubt für kurze Zeit auch in Abwesenheit eines Elektronenakzeptors organischen Kohlenstoff zu oxidieren und Energie zu produzieren. Es fehlt aber immer noch eine evidenzbasierte Hypothese warum Shewanella Zellen, aber auch die meisten anderen dissimilatorischen Eisenreduzierer eine Vielzahl periplasmatischer c-Typ Cytochrome in hohen Konzentrationen benötigen. Es ist auch unbekannt, wie periplasmatischer Elektronentransfer verläuft. Sind die Elektronentransportketten in Form von drahtähnlichen Protein-Protein Komplexen arrangiert oder ist das Periplasma eher ein konduktives Gel, in dem ein ungerichteter zufälliger Elektronentransport verläuft? Das hier beatragte Forschungsprojekt soll dazu beitragen, periplasmatische Elektronentransferprozesse zu verstehen, die Funktion und Zusammenstellung eines möglichen Elektronenspeichers zu untersuchen und den Grund für eine gleichzeitige Produktion einer Vielzahl von c-Typ Cytochromen zu finden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen